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氨 基 酸
默认分类 2008-06-07 22:23:01 阅读32 评论2 字号：大中小 订阅
氨基酸（amino acids）：生物功能大分子蛋白质的基本组成单位，是构成动物营养所需蛋白质的基本物质。是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物，氨基一般连在α-碳上。
氨基酸的结构通式：氨基酸是指一类含有羧基并在与羧基相连的碳原子下连有氨基的有机化合物。
酸性、碱性、中性、杂环分类，是根据其化学性质分类的。
1、必需氨基酸（essential amino acid）： 指人体（或其它脊椎动物）不能合成或合成速度远不适应机体的需要，必需由食物蛋白供给，这些氨基酸称为必需氨基酸。共有10种其作用分别是：
（一） 赖氨酸（Lysine ）：促进大脑发育，是肝及胆的组成成分，能促进脂肪代谢，调节松果腺、乳腺、黄体及卵巢，防止细胞退化；
（二） 色氨酸（Tryptophane）：促进胃液及胰液的产生；
（三） 苯丙氨酸（Phenylalanine）：参与消除肾及膀胱功能的损耗；
（四） 蛋氨酸（又叫甲硫氨酸）（Methionine）；参与组成血红蛋白、组织与血清，有促进脾脏、胰脏及淋巴的功能；
（五） 苏氨酸（Threonine）：有转变某些氨基酸达到平衡的功能；
（六） 异亮氨酸（Isoleucine ）：参与胸腺、脾脏及脑下腺的调节以及代谢；脑下腺属总司令部作用于甲状腺、性腺；
（七） 亮氨酸（Leucine ）：作用平衡异亮氨酸；
（八） 缬氨酸（Viline）：作用于黄体、乳腺及卵巢。
（九） 组氨酸（Hlstidine）：作用于代谢的调节；
（十） 精氨酸（Argnine）：促进伤口愈合，精子蛋白成分。
其理化特性大致有：
1）都是无色结晶。熔点约在230°C以上，大多没有确切的熔点，熔融时分解并放出CO2；都能溶于强酸和强碱溶液中，除胱氨酸、酪氨酸、二碘甲状腺素外，均溶于水；除脯氨酸和羟脯氨酸外，均难溶于乙醇和乙醚。
2）有碱性[二元氨基一元羧酸，例如赖氨酸（lysine）]；酸性[一元氨基二元羧酸，例如谷氨酸（Glutamic acid）]；中性[一元氨基一元羧酸，例如丙氨酸（Alanine）]三种类型。大多数氨基酸都呈显不同程度的酸性或碱性，呈显中性的较少。所以既能与酸结合成盐，也能与碱结合成盐。
3)由于有不对称的碳原子，呈旋光性。同时由于空间的排列位置不同，又有两种构型：D型和L型，组成蛋白质的氨基酸，都属L型。 由于以前氨基酸来源于蛋白质水解（现在大多为人工合成），而蛋白质水解所得的氨基酸均为α-氨基酸，所以在生化研究方面氨基酸通常指α-氨基酸。至于β、γ、δ……ω等的氨基酸在生化研究中用途较小，大都用于有机合成、石油化工、医疗等方面。氨基酸及其 衍生物品种很多，大多性质稳定，要避光、干燥贮存。
2、非必需氨基酸（nonessential amino acid）：指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成，不需要从食物中获得的氨基酸。例如甘氨酸、丙氨酸等氨基酸。
氨基酸单字母简写和性质列表：
缩写 全名 中文译名 支链 分子量 等电点 解离常数（羧基） 解离常数（胺基） pKr(R)
G Gly Glycine 甘氨酸 亲水性 75.07 6.06 2.35 9.78
A Ala Alanine 丙氨酸 疏水性 89.09 6.11 2.35 9.87
V Val Valine 缬氨酸 疏水性 117.15 6.00 2.39 9.74
L Leu Leucine 亮氨酸 疏水性 131.17 6.01 2.33 9.74
I Ile Isoleucine 异亮氨酸 疏水性 131.17 6.05 2.32 9.76
F Phe Phenylalanine 苯丙氨酸 疏水性 165.19 5.49 2.20 9.31
W Trp Tryptophan 色氨酸 疏水性 204.23 5.89 2.46 9.41
Y Tyr Tyrosine 酪氨酸 亲水性 181.19 5.64 2.20 9.21 10.46
D Asp Aspartic acid 天冬氨酸 酸性 133.10 2.85 1.99 9.90 3.90
H His Histidine 组氨酸 碱性 155.16 7.60 1.80 9.33 6.04
N Asn Asparagine 天冬酰胺 亲水性 132.12 5.41 2.14 8.72
E Glu Glutamic acid 谷氨酸 酸性 147.13 3.15 2.10 9.47 4.07
K Lys Lysine 赖氨酸 碱性 146.19 9.60 2.16 9.06 10.54
Q Gln Glutamine 谷氨酰胺 亲水性 146.15 5.65 2.17 9.13
M Met Methionine 甲硫氨酸 疏水性 149.21 5.74 2.13 9.28
R Arg Arginine 精氨酸 碱性 174.20 10.76 1.82 8.99 12.48
S Ser Serine 丝氨酸 亲水性 105.09 5.68 2.19 9.21
T Thr Threonine 苏氨酸 亲水性 119.12 5.60 2.09 9.10
C Cys Cysteine 半胱氨酸 亲水性 121.16 5.05 1.92 10.70 8.37
P Pro Proline 脯氨酸 疏水性 115.13 6.30 1.95 10.64
茚三酮反应（ninhydrin reaction）：在加热条件下，氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色（与脯氨酸反应生成黄色）化合物的反应。
肽键（peptide bond）:一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基缩合，除去一分子水形成的酰胺键。
肽（peptide）:两个或两个以上氨基通过肽键共价连接形成的聚合物。是氨基酸通过肽键相连的化合物，蛋白质不完全水解的产物也是肽。肽按其组成的氨基酸数目为2个、3个和4个等不同而分别称为二肽、三肽和四肽等，一般含10个以下氨基酸组成的称寡肽（oligopeptide），由10个以上氨基酸组成的称多肽（polypeptide），它们都简称为肽。肽链中的氨基酸已不是游离的氨基酸分子，因为其氨基和羧基在生成肽键中都被结合掉了，因此多肽和蛋白质分子中的氨基酸均称为氨基酸残基（amino acid residue）。
多肽有开链肽和环状肽。在人体内主要是开链肽。开链肽具有一个游离的氨基末端和一个游离的羧基末端，分别保留有游离的α－氨基和α－羧基，故又称为多肽链的N端（氨基端）和C端（羧基端），书写时一般将N端写在分子的左边，并用（H）表示，并以此开始对多肽分子中的氨基酸残基依次编号，而将肽链的C端写在分子的右边，并用（OH）来表示。目前已有约20万种多肽和蛋白质分子中的肽段的氨基酸组成和排列顺序被测定了出来，其中不少是与医学关系密切的多肽，分别具有重要的生理功能或药理作用。
多肽在体内具有广泛的分布与重要的生理功能。其中谷胱甘肽在红细胞中含量丰富，具有保护细胞膜结构及使细胞内酶蛋白处于还原、活性状态的功能。而在各种多肽中，谷胱甘肽的结构比较特殊，分子中谷氨酸是以其γ－羧基与半胱氨酸的α－氨基脱水缩合生成肽键的，且它在细胞中可进行可逆的氧化还原反应，因此有还原型与氧化型两种谷胱甘肽。
近年来一些具有强大生物活性的多肽分子不断地被发现与鉴定，它们大多具有重要的生理功能或药理作用，又如一些“脑肽”与机体的学习记忆、睡眠、食欲和行为都有密切关系，这增加了人们对多肽重要性的认识，多肽也已成为生物化学中引人瞩目的研究领域之一。
多肽和蛋白质的区别，一方面是多肽中氨基酸残基数较蛋白质少，一般少于50个，而蛋白质大多由100个以上氨基酸残基组成，但它们之间在数量上也没有严格的分界线，除分子量外，现在还认为多肽一般没有严密并相对稳定的空间结构，即其空间结构比较易变具有可塑性，而蛋白质分子则具有相对严密、比较稳定的空间结构，这也是蛋白质发挥生理功能的基础，因此一般将胰岛素划归为蛋白质。但有些书上也还不严格地称胰岛素为多肽，因其分子量较小。但多肽和蛋白质都是氨基酸的多聚缩合物，而多肽也是蛋白质不完全水解的产物。
蛋白质一级结构（primary structure）：指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。
氨基酸制备专利集
1、氨基酸纳米硒及其制备方法
2、含有活性药物、主链中具有氨基酸的聚酯及其制备方法
3、复合氨基酸胶囊及其制备方法
4、利用离交树脂由D－N－氨甲酰氨基酸水解制备D－氨基酸的方法
5、一种D-氨基酸氧化酶的制备方法
6、利用洋葱伯克霍氏德氏菌JS-02制备系列D-a-氨基酸的方法
7、3－羟基－3－甲基丁酸（HMB）氨基酸盐制备方法
8、环酮、其制备以及其在合成氨基酸中的应用
9、一种氨基酸人体毛发营养食品或药品添加剂及其制备方法
10、氨基酸叶面肥的制备方法
11、氨基酸－麦饭石复合微量元素肥的制备方法
12、酶制备富集对映体的β-氨基酸的方法
13、酶制备富集对映体的β-氨基酸的方法
14、芳香性氨基酸衍生物，其制备方法及其医药用途
15、L－氨基酸酰－（8－喹啉基）胺及其衍生物和其制备方法
16、稳定的氨基酸固体剂型和它们的制备方法
17、新的氨基酸衍生物,其制备方法及含该化合物的药物组合物
18、由氨基酸与羧酸酐反应水法制备酰氨基羧酸的方法
19、氨基酸锌的制备方法及其应用
20、氮－氨甲酰基氨基酸热水解制备光学活性氨基酸的方法
目前认为，氨基酸以及各种氨基酸组成的二肽和三肽的吸收与单糖相似，是主动转运，且都是同Na+转运耦联的。当肽进入肠粘膜上皮细胞后，立即被存在于细胞内的肽酶水解为氨基酸。因此，吸收入静脉血中的几乎全部是氨基酸。
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各种氨基酸的作用
氨基酸是构成蛋白质的基本单位。水解蛋白可获得35种氨基酸，其中20种是常见的。按侧链R—基团的化学性质，氨基酸可分为三大类：芳香族氨基酸、脂肪族氨基酸、杂环氨基酸。
杂环亚氨基酸生命元素的广泛存在和原始大气的条件使氨基酸成为地球早期阶段大气和海洋中普遍存在的有机化合物之一。20世纪50年代，米勒第一个在实验室制得了氨基酸；现在，科学家们又在宇宙空间发现了氨基酸，这些发现给了人们新的重要的线索去探索生命起源的奥秘。
氨基酸的生理功能
氨基酸通过肽键连接起来成为肽与蛋白质。氨基酸、肽与蛋白质均是有机生命体组织细胞的基本组成成分，对生命活动发挥着举足轻重的作用。
某些氨基酸除可形成蛋白质外，还参与一些特殊的代谢反应，表现出某些重要特性。
（1） 赖氨酸
赖氨酸为碱性必需氨基酸。由于谷物食品中的赖氨酸含量甚低，且在加工过程中易被破坏而缺乏，故称为第一限制性氨基酸。
赖氨酸可以调节人体代谢平衡。赖氨酸为合成肉碱提供结构组分，而肉碱会促使细胞中脂肪酸的合成。往食物中添加少量的赖氨酸，可以刺激胃蛋白酶与胃酸的分泌，提高胃液分泌功效，起到增进食欲、促进幼儿生长与发育的作用。赖氨酸还能提高钙的吸收及其在体内的积累，加速骨骼生长。如缺乏赖氨酸，会造成胃液分沁不足而出现厌食、营养性贫血，致使中枢神经受阻、发育不良。
赖氨酸在医药上还可作为利尿剂的辅助药物，治疗因血中氯化物减少而引起的铅中毒现象，还可与酸性药物（如水杨酸等）生成盐来减轻不良反应，与蛋氨酸合用则可抑制重症高血压病。
单纯性疱疹病毒是引起唇疱疹、热病性疱疹与生殖器疱疹的原因，而其近属带状疱疹病毒是水痘、带状疱疹和传染性单核细胞增生症的致病者。印第安波波利斯Lilly研究室在1979年发表的研究表明，补充赖氨酸能加速疱疹感染的康复并抑制其复发。
长期服用赖氨酸可拮抗另一个氨基酸――精氨酸，而精氨酸能促进疱疹病毒的生长。
（2） 蛋氨酸
蛋氨酸是含硫必需氨基酸，与生物体内各种含硫化合物的代谢密切相关。当缺乏蛋氨酸时，会引起食欲减退、生长减缓或不增加体重、肾脏肿大和肝脏铁堆积等现象，最后导致肝坏死或纤维化。
蛋氨酸还可利用其所带的甲基，对有毒物或药物进行甲基化而起到解毒的作用。因此，蛋氨酸可用于防治慢性或急性肝炎、肝硬化等肝脏疾病，也可用于缓解砷、三氯甲烷、四氯化碳、苯、吡啶和喹啉等有害物质的毒性反应。
（3） 色氨酸
色氨酸可转化生成人体大脑中的一种重要神经传递物质――5–羟色胺，而5–羟色胺有中和肾上腺素与去甲肾上腺素的作用，并可改善睡眠的持续时间。当动物大脑中的5–羟色胺含量降低时，表现出异常的行为，出现神经错乱的幻觉以及失眠等。此外，5–羟色胺有很强的血管收缩作用，可存在于许多组织，包括血小板和肠粘膜细胞中，受伤后的机体会通过释放5–羟色胺来止血。医药上常将色氨酸用作抗闷剂、抗痉挛剂、胃分泌调节剂、胃粘膜保护剂和强抗昏迷剂等。
（4） 缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸和苏氨酸
缬氨酸、亮氨酸与异亮氨酸均属支链氨基酸，同时都是必需氨基酸。当缬氨酸不足时，大鼠中枢神经系统功能会发生紊乱，共济失调而出现四肢震颤。通过解剖切片脑组织，发现有红核细胞变性现象，晚期肝硬化病人因肝功能损害，易形成高胰岛素血症，致使血中支链氨基酸减少，支链氨基酸和芳香族氨基酸的比值由正常人的3.0~3.5降至1.0~1.5，故常用缬氨酸等支链氨基酸的注射液治疗肝功能衰竭等疾病。此外，它也可作为加快创伤愈合的治疗剂。
亮氨酸可用于诊断和治疗小儿的突发性高血糖症，也可用作头晕治疗剂及营养滋补剂。异亮氨酸能治疗神经障碍、食欲减退和贫血，在肌肉蛋白质代谢中也极为重要。
苏氨酸是必需氨基酸之一，参与脂肪代谢，缺乏苏氨酸时出现肝脂肪病变。
（5） 天冬氨酸、天冬酰胺
天冬氨酸通过脱氨生成草酰乙酸而促进三羧酸循环，故是三羧酸循环中的重要成分。天冬氨酸也与鸟氨酸循环密切相关，担负着使血液中的氨转变为尿素排泄出去的部分工作。同时，天冬氨酸还是合成乳清酸等核酸前体物质的原料。
通常将天冬氨酸制成钙、镁、钾或铁等的盐类后使用。因为这些金属在与天冬氨酸结合后，能通过主动运输途径透过细胞膜进入细胞内发挥作用。天冬氨酸钾盐与镁盐的混合物，主要用于消除疲劳，临床上用来治疗心脏病、肝病、糖尿病等疾病。天冬氨酸钾盐可用于治疗低钾症，铁盐可治疗贫血。
不同癌细胞的增殖需要消耗大量某种特定的氨基酸。寻找这种氨基酸的类似物――代谢拮抗剂，被认为是治疗癌症的一种有效手段。天冬酰胺酶能阻止需要天冬酰胺的癌细胞（白血病）的增殖。天冬酰胺的类似物S–氨甲酰基–半胱氨酸经动物试验对抗白血病有明显的效果。目前已试制的氨基酸类抗癌物有10多种，如N–乙酰–L–苯丙氨酸、N–乙酰–L–缬氨酸等，其中有的对癌细胞的抑制率可高达95％以上。
（6） 胱氨酸、半胱氨酸
胱氨酸及半胱氨酸是含硫的非必需氨基酸，可降低人体对蛋氨酸的需要量。胱氨酸是形成皮肤不可缺少的物质，能加速烧伤伤口的康复及放射性损伤的化学保护，刺激红、白细胞的增加。
半胱氨酸所带的巯基（－SH）具有许多生理作用，可缓解有毒物或有毒药物（酚、苯、萘、氰离子）的中毒程度，对放射线也有防治效果。半胱氨酸的衍生物N–乙酰–L–半胱氨酸，由于巯基的作用，具有降低粘度的效果，可作为粘液溶解剂，用于防治支气管炎等咳痰的排出困难。此外，半胱氨酸能促进毛发的生长，可用于治疗秃发症。其他衍生物，如L–半胱氨酸甲酯盐酸盐可用于治疗支气管炎、鼻粘膜渗出性发炎等。
（7） 甘氨酸
甘氨酸是最简单的氨基酸，它可由丝氨酸失去一个碳而生成。甘氨酸参与嘌呤类、卟啉类、肌酸和乙醛酸的合成，乙醛酸因其氧化产生草酸而促使遗传病草酸尿的发生。此外，甘氨酸可与种类繁多的物质结合，使之由胆汁或尿中排出。此外，甘氨酸可提供非必需氨基酸的氮源，改进氨基酸注射液在体内的耐受性。将甘氨酸与谷氨酸、丙氨酸一起使用，对防治前列腺肥大并发症、排尿障碍、频尿、残尿等症状颇有效果。
（8） 组氨酸
组氨酸对成人为非必需氨酸，但对幼儿却为必需氨基酸。在慢性尿毒症患者的膳食中添加少量的组氨酸，氨基酸结合进入血红蛋白的速度增加，肾原性贫血减轻，所以组氨酸也是尿毒症患者的必需氨基酸。
组氨酸的咪唑基能与Fe2+或其他金属离子形成配位化合物，促进铁的吸收，因而可用于防治贫血。组氨酸能降低胃液酸度，缓和胃肠手术的疼痛，减轻妊娠期呕吐及胃部灼热感，抑制由植物神经紧张而引起的消化道溃烂，对过敏性疾病，如哮喘等也有功效。此外，组氨酸可扩张血管，降低血压，临床上用于心绞痛、心功能不全等疾病的治疗。类风湿性关节炎患者血中组氨酸含量显著减少，使用组氨酸后发现其握力、走路与血沉等指标均有好转。
在组氨酸脱羧酶的作用下，组氨酸脱羧形成组胺。组胺具有很强的血管舒张作用，并与多种变态反应及发炎有关。此外，组胺会刺激胃蛋白酶与胃酸。
（9） 谷氨酸
谷氨酸、天冬氨酸具有兴奋性递质作用，它们是哺乳动物中枢神经系统中含量最高的氨基酸，其兴奋作用仅限于中枢。当谷氨酸含量达9％时，只要增加10–15mol的谷氨酸就可对皮层神经元产生兴奋性影响。因此，谷氨酸对改进和维持脑功能必不可少。
谷氨酸经谷氨酸脱羧酶的脱羧作用而形成γ–氨基丁酸，后者是存在于脑组织中的一种具有抑制中枢神经兴奋作用的物质，当γ–氨基丁酸含量降低时，会影响细胞代谢与细胞功能。
谷氨酸的多种衍生物，如二甲基氨乙醇乙酰谷氨酸，临床上用于治疗因大脑血管障碍而引起的运动障碍、记忆障碍和脑炎等。γ–氨基丁酸对记忆障碍、言语障碍、麻痹和高血压等有效，γ–氨基β–羟基丁酸对局部麻痹、记忆障碍、言语障碍、本能性肾性高血压、羊癫疯和精神发育迟缓等有效。
谷氨酸与天冬氨酸一样，也与三羧酸循环有密切的关系，可用于治疗肝昏迷等症。谷氨酸的酰胺衍生物――谷氨酰胺，对胃溃疡有明显的效果，其原因是谷氨酰胺的氨基转移到葡萄糖上，生成消化器粘膜上皮组织粘蛋白的组成成分葡萄糖胺。
（10） 丝氨酸、丙氨酸与脯氨酸
丝氨酸是合成嘌呤、胸腺嘧淀与胆碱的前体，丙氨酸对体内蛋白质合成过程起重要作用，它在体内代谢时通过脱氨生成酮酸，按照葡萄糖代谢途径生成糖。脯氨酸分子中吡咯环在结构上与血红蛋白密切相关。羟脯氨酸是胶原的组成成分之一。体内脯氨酸、羟脯氨酸浓度不平衡会造成牙齿、骨骼中的软骨及韧带组织的韧性减弱。脯氨酸衍生物和利尿剂配合，具有抗高血压作用。
氨基酸对人体的重要保健作用
每个全身心投入事业的人大多数不注重休息和饮食。不规律的生活、不科学、不足量的饮食，导致肌体不得不动用中心蛋白质（血液、内脏、器官、免疫系统的蛋白质）来支付能量。这样不但连维护大脑、心脏、血液系统的氨基酸都无法供应，还要掠夺重要脏器本身的蛋白质，以致造成神经系统紊乱，免疫力低下，饮食、睡眠、精力均处于不良状态。长期下去，你的身体得不到合理的调节和修复，便有可能垮了。
医学研究证明，蛋白质氨基酸是人体第一大营养素，它对人体新陈代谢起决定作用。健康人如果蛋白质氨基酸摄入不够，就会出现以上现象。